Biosynthese

Die Biosynthese des Kollagens beginnt in den Polysomen des Endoplasmatischen Retikulum mit der Synthese der Pro-Alpha-1- und Pro-Alpha-2-Kette des Prokollagens mit einer Masse von 150kDa. Mit zunehmender Länge der Prokollagenkette unterliegen einige Prolin- und Lysinreste der Hydroxylierung. Der mittlere Teil der Prokollagenkette hat die Konformation einer linksgängigen, stark langgezogenen Helix, die auf beiden Seiten mit nicht gewundenen Abschnitten, den sog. N- und C-terminalen Propeptiden, abgeschlossen ist. Diese Fragmente sind verantwortlich für die korrekte Aggregation und den Transport der einzelnen Ketten. Dank inner- und zwischenmolekularen Disulfidbrücken in den terminalen Propeptiden, lagern  sich die drei Ketten des Prokollagens parallel aneinander und es kommt zu ihrer Verwindung im mittleren Teil nach rechts. Ein solches Prokollagen unterliegt der Sekretion durch die Zellmembran, und beide terminalen Fragmente werden durch zwei Endopeptidasen abgespalten. Auf diese Weise entsteht ein reifes Tropokollagen, welches durch Längs- und Querbindungen spontan zu Fibrillen polymerisiert. Die Konformation des Moleküls wird durch schwache (hydrophobe, elektrostatische und Wasserstoffbindungskräfte) sowie durch starke Einwirkungen (ionische und kovalente Kräfte zwischen den einzelnen Alpha-Ketten, die das Tropokollagen bilden) aufrecht erhalten. Das Tropokollagen (reifes Kollagenmolekül) kann ein Homotrimer sein, der aus 3 identischen Ketten besteht, oder ein Heterotrimer, der aus 2 oder 3 verschiedenen Ketten gebaut ist.

Aufgrund der biologischen Eigenschaften, Atoxizität und Biokompatibilität mit allen lebenden Organismen sowie der großen Verbreitung wird das Kollagen als Biomaterial in der Medizin, Pharma- und Kosmetikindustrie verwendet.

Kollagen ist kein statisches Eiweiß. Im Laufe des gesamten Lebens kommt es im Organismus ständig zum Kollagenaustausch. Die alten Fasern zerfallen und werden durch neue ersetzt. Nach dem 25. Lebensjahr beginnen die Kollagenfasen in der Haut schneller zu zerfallen als neue gebildet werden können. Dieser Prozess nimmt mit dem Alter noch zu. Der natürliche Alterungsprozess führt zu sichtbaren Effekten. Am Anfang machen sich eine leichte Austrocknung der Haut und Mimik-Falten bemerkbar, die sich mit der Zeit vertiefen.

Darüber hinaus können verschiedene Faktoren wie z.B. UV-Strahlung, Konsum von Zigaretten, Umweltverschmutzung, langandauernde Arbeit vor dem Computerbildschirm, Stress und schlechte Diät zu einer vorzeitigen Zerstörung der natürlichen Kollagenstruktur führen.

Es wurde u. a. nachgewiesen, dass eine große Strahlungsdosis die natürliche Struktur des Kollagens zerstören, d.h. zu seiner Denaturierung führen kann. Die bisherigen Untersuchungen ergaben, dass Kollagenlösungen unter dem Einfluss der UV-Strahlen ihre  Fähigkeit zur Fibrillenbildung verlieren, und das Resultat der fotochemischen Prozesse ist sowohl Vernetzung als auch Degradierung. Die wichtigsten Chromophore, die die UV-Strahlen im Kollagen absorbieren, sind zwei aromatische Aminosäuren: Tyrosin und Phenylalanin. Der Typ der photochemischen Reaktion und ihre Effizienz hängen auch von der Anwesenheit anderer Substanzen ab, die zusammen mit diesem Protein vorkommen.

Das Kollagen Typ I (2[alpha1I]alpha2) ist zusammengesetzt aus zwei alpha1-Peptidketten Typ I und einer alpha2-Kette Typ I. Das Kollagen Typ I ist der typische Vertreter des Kollagens in der Haut der Säugetiere (im Bindegewebe ist es mit einem Teilchen des Mucopolysaccharids verbunden).